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#5:
#4 Desgraciadamente no puede aportar más luz de la que consume. Es decir que para disociar el hidrógeno de por ejemplo el agua para luego quemarlo, hará falta tanta energía o más que la que se obtiene con el hidrógeno.
Solamente podría utilizarse como vector energético, es decir almacenar en forma de hidrógeno energía producida de otra manera.
Si el proceso es más eficiente que otros que existen o nó es la cuestión. Pero aunque sea alimentando microbios energía se ha de gastar para el proceso, es lo que tienen las leyes de la termodinámica.
Espero haberte aportado un poco de luz.
Solamente podría utilizarse como vector energético, es decir almacenar en forma de hidrógeno energía producida de otra manera.
Si el proceso es más eficiente que otros que existen o nó es la cuestión. Pero aunque sea alimentando microbios energía se ha de gastar para el proceso, es lo que tienen las leyes de la termodinámica.
Espero haberte aportado un poco de luz.
#18:
Joer, que alguien le pase un libro de bioquímica para torpes al redactor de BBC World. Parece que no se ha enterado de nada.
No puedo leerme el artículo original, porque no tengo acceso a Science (lo de las publicaciones científicas también es de traca, pero no es el momento para largar de esto) y sólo he podido leer el abstract, pero sólo con eso me basta para ver que el de la BBC World ha oído campanas y no sabe dónde, así que voy a intentar aclarar un par de puntos.
1) La enzima (metaloproteína) de la que hablan, es la hidrogenasa, que efectivamente se ocupa de algunas reacciones redox del hidrógeno en ciertos microbios. A grandes rasgos, una metaloproteína como la hidrogenasa está conformada por una estructura proteínica (que es ese galimatías de líneas y cintas de colorines que dibujan los biólogos y bioquímicos) y el centro activo, que es donde se produce físicamente la reacción. En general, se distinguen tres tipos de hidrogenasa, dependiendo de su centro activo: Fe-Ni, Fe-Fe y Fe(Fe-S cluster free). En cristiano, Hierro-Niquel, Hierro-Hierro y Hierro (libres de clusters de hierro-azufre). Estos centros activos son relativamente pequeños (aglomerados de pocos átomos) en comparación con el resto de la enzima (miles de átomos) y son de carácter principalmente inorgánico (bioinorgánico).
2) Por lo que he podido leer en el abstract, lo que han hecho estos investigadores ha sido sintetizar en el laboratorio a partir de distintos compuestos químicos un análogo funcional a estos centros catalíticos inorgánicos presentes en la naturaleza que estructuralmente no tiene nada que ver con los centros activos de las enzimas bacterianas (vamos, que hacen lo mismo, pero se parecen lo mismo que un huevo a una castaña). El complejo sintético es un complejo de niquel (ningún átomo de hierro aquí) con un ligando que contiene fósforo que no aparece en la naturaleza. En fin, que nada de ordeñar microbios para sacar las enzimas, el nuevo catalizador es puramente sintético.
3) El nuevo compuesto sintético es capaz de catalizar la reacción de reducción de protones a hidrógenos muy rápido, pero en condiciones muy concretas: usando dimetilformamida protonada como la fuente de protones y acetonitrilo (seco o con un cierto porcentaje de agua) como el disolvente (el medio en el que se produce la reacción). Yo no descartaría que mediante ingeniería se pudiera optimizar el consumo de energía para la producción de hidrógeno.
No puedo leerme el artículo original, porque no tengo acceso a Science (lo de las publicaciones científicas también es de traca, pero no es el momento para largar de esto) y sólo he podido leer el abstract, pero sólo con eso me basta para ver que el de la BBC World ha oído campanas y no sabe dónde, así que voy a intentar aclarar un par de puntos.
1) La enzima (metaloproteína) de la que hablan, es la hidrogenasa, que efectivamente se ocupa de algunas reacciones redox del hidrógeno en ciertos microbios. A grandes rasgos, una metaloproteína como la hidrogenasa está conformada por una estructura proteínica (que es ese galimatías de líneas y cintas de colorines que dibujan los biólogos y bioquímicos) y el centro activo, que es donde se produce físicamente la reacción. En general, se distinguen tres tipos de hidrogenasa, dependiendo de su centro activo: Fe-Ni, Fe-Fe y Fe(Fe-S cluster free). En cristiano, Hierro-Niquel, Hierro-Hierro y Hierro (libres de clusters de hierro-azufre). Estos centros activos son relativamente pequeños (aglomerados de pocos átomos) en comparación con el resto de la enzima (miles de átomos) y son de carácter principalmente inorgánico (bioinorgánico).
2) Por lo que he podido leer en el abstract, lo que han hecho estos investigadores ha sido sintetizar en el laboratorio a partir de distintos compuestos químicos un análogo funcional a estos centros catalíticos inorgánicos presentes en la naturaleza que estructuralmente no tiene nada que ver con los centros activos de las enzimas bacterianas (vamos, que hacen lo mismo, pero se parecen lo mismo que un huevo a una castaña). El complejo sintético es un complejo de niquel (ningún átomo de hierro aquí) con un ligando que contiene fósforo que no aparece en la naturaleza. En fin, que nada de ordeñar microbios para sacar las enzimas, el nuevo catalizador es puramente sintético.
3) El nuevo compuesto sintético es capaz de catalizar la reacción de reducción de protones a hidrógenos muy rápido, pero en condiciones muy concretas: usando dimetilformamida protonada como la fuente de protones y acetonitrilo (seco o con un cierto porcentaje de agua) como el disolvente (el medio en el que se produce la reacción). Yo no descartaría que mediante ingeniería se pudiera optimizar el consumo de energía para la producción de hidrógeno.
#8:
#7 Efectivamente, todas las renovables. Ahora el tema es ver si realmente es económicamente más viable usar este sistema de acumulación a otros candidatos para hacer lo propio. Me alegra la noticia, pero como siempre hay que tomarla con cautela, porque llevamos ya muchas noticias parecidas y muchos desencantos.
De todas formas, aunque lentamente se va avanzando
De todas formas, aunque lentamente se va avanzando
Comentarios
Joer, que alguien le pase un libro de bioquímica para torpes al redactor de BBC World. Parece que no se ha enterado de nada.
No puedo leerme el artículo original, porque no tengo acceso a Science (lo de las publicaciones científicas también es de traca, pero no es el momento para largar de esto) y sólo he podido leer el abstract, pero sólo con eso me basta para ver que el de la BBC World ha oído campanas y no sabe dónde, así que voy a intentar aclarar un par de puntos.
1) La enzima (metaloproteína) de la que hablan, es la hidrogenasa, que efectivamente se ocupa de algunas reacciones redox del hidrógeno en ciertos microbios. A grandes rasgos, una metaloproteína como la hidrogenasa está conformada por una estructura proteínica (que es ese galimatías de líneas y cintas de colorines que dibujan los biólogos y bioquímicos) y el centro activo, que es donde se produce físicamente la reacción. En general, se distinguen tres tipos de hidrogenasa, dependiendo de su centro activo: Fe-Ni, Fe-Fe y Fe(Fe-S cluster free). En cristiano, Hierro-Niquel, Hierro-Hierro y Hierro (libres de clusters de hierro-azufre). Estos centros activos son relativamente pequeños (aglomerados de pocos átomos) en comparación con el resto de la enzima (miles de átomos) y son de carácter principalmente inorgánico (bioinorgánico).
2) Por lo que he podido leer en el abstract, lo que han hecho estos investigadores ha sido sintetizar en el laboratorio a partir de distintos compuestos químicos un análogo funcional a estos centros catalíticos inorgánicos presentes en la naturaleza que estructuralmente no tiene nada que ver con los centros activos de las enzimas bacterianas (vamos, que hacen lo mismo, pero se parecen lo mismo que un huevo a una castaña). El complejo sintético es un complejo de niquel (ningún átomo de hierro aquí) con un ligando que contiene fósforo que no aparece en la naturaleza. En fin, que nada de ordeñar microbios para sacar las enzimas, el nuevo catalizador es puramente sintético.
3) El nuevo compuesto sintético es capaz de catalizar la reacción de reducción de protones a hidrógenos muy rápido, pero en condiciones muy concretas: usando dimetilformamida protonada como la fuente de protones y acetonitrilo (seco o con un cierto porcentaje de agua) como el disolvente (el medio en el que se produce la reacción). Yo no descartaría que mediante ingeniería se pudiera optimizar el consumo de energía para la producción de hidrógeno.
#18 http://www.pnl.gov/science/images/highlights/cmsd/cat.jpg supongo que es esta.
http://www.pnl.gov/science/highlights/highlight.asp?id=1003
#20 Sí, ese parece ser el diagrama del nuevo compuesto que han sintetizado. Como veis, un compuesto inorgánico que no contiene restos biológicos (ni proteinas, ni lípidos, ni nada por el estilo).
#23 La noticia está mucho mejor explicada en el enlace que ha puesto #16. En cualquier caso, te lo intento aclarar un poco más.
Un catalizador es una sustancia que nos permite acelerar una reacción química y/o llevarla a cabo usando una menor cantidad de energía. Según esta definición, las enzimas se pueden entender como catalizadores de origen biológico (los encontramos dentro de organismos vivos acelerando diversas reacciones metabólicas). En el caso que nos ocupa, la nueva sustancia acelera la reacción de conversión de protones (H+, procedentes de un ácido) a hidrógeno gas (H2). Otra característica de los catalizadores es que conservan su integridad al acabar la reacción. Es decir, no se convierten en otra cosa, en otras sustancias. Si tenemos un catalizador C que nos sirve para acelerar la reacción A+B->P, podríamos escribir la reacción catalizada como A+B+C->P+C.
¿Cómo aplicar el catalizador? Bueno, si llevamos a cabo la reacción a pequeña escala, posiblemente nos bastará con un recipiente cerrado, disolver el catalizador en un disolvente apropiado - en este caso, usan acetonitrilo, CH3CN- e introducir a continuación los reactivos (las sustancias que reaccionarán y darán lugar al producto, H2). Yo diría que, tal y como apuntas, en este momento estaríamos aquí.
#18 MUCHAS GRACIAS
Como siempre, la noticia no tenía nada que ver con lo que el periódico decía.
Por cierto, ¿Que se supone, es una especie de malla en que se filtra agua?
Bueno, personalmente, supongo que no estará tan evolucionada, será solamente un par de moléculas en una probeta.
#22 Don´t feed the troll. Claro que lo es.
#23 Sería como la segunda: http://www.actaenergy.it/img/elettrolizzatori.jpg sin el contra de usar un material caro. La malla se hace para que pueda circular el agua.
#7 Efectivamente, todas las renovables. Ahora el tema es ver si realmente es económicamente más viable usar este sistema de acumulación a otros candidatos para hacer lo propio. Me alegra la noticia, pero como siempre hay que tomarla con cautela, porque llevamos ya muchas noticias parecidas y muchos desencantos.
De todas formas, aunque lentamente se va avanzando
#0 Edito, ya corregido
#1 Corregido gracias
#1 Me adelanté
En ingles pero más desarrollado.
http://www.eurekalert.org/pub_releases/2011-08/dnnl-ctm080411.php
¡Eso es explotación de los microbios! Legislación a favor de los derechos de los microbios ¡ya!
#24 Pues la verdad, también es la primera vez que lo veo, me parece que escribir en la pantalla táctil del android y aceptar lo que te sale por no dar al espacio tiene estos problemas. O eso o una dislexia temporal, porque si no no me lo explico.
Hombre, la noticia sobre la fuente de energía limpia, barata y casi infinita de la semana.
La de la curación del cáncer toca mañana.
Justamente hoy leo en el periódico que el PP invertirá en las nucleares. Esta misma noticia es una muestra de porqué podríamos prescindir de las energias que puedan ser un riesg, y estoy seguro de que ningún político la estará leyendo ni lo hará.
Llevo mucho tiempo creyendo que una de las mayores revoluciones tecnológicas que nos esperan será el "cultivo" de bacterias y otros microorganismos para obtener materias o energía.
¿Para qué inventar algo cuando la evolución ya lo ha hecho por nosotros?
Bueno, no està mal. Faltan 18 ceros màs hasta tener un mol.
Uhmm! La noticia parece interesante aunque me gustaría disponer del paper donde explique más extensamente la eficiencia del proceso y la relación entre la energía a aportar al sistema y la que luego se puede obtener quemando el hidrógeno.
Por lo que leo, servirá para conseguir energía limpia y barata, pero el artículo no profundiza en ello. ¿Alguien puede aportar más luz?
#4 Desgraciadamente no puede aportar más luz de la que consume. Es decir que para disociar el hidrógeno de por ejemplo el agua para luego quemarlo, hará falta tanta energía o más que la que se obtiene con el hidrógeno.
Solamente podría utilizarse como vector energético, es decir almacenar en forma de hidrógeno energía producida de otra manera.
Si el proceso es más eficiente que otros que existen o nó es la cuestión. Pero aunque sea alimentando microbios energía se ha de gastar para el proceso, es lo que tienen las leyes de la termodinámica.
Espero haberte aportado un poco de luz.
#5
Gracias.
#5 bueno por suerte esta la energia del sol.
#5 Es la primera vez que veo la palabra "no" escrita con acento. Y nadie te ha tirado de las orejas todavía. Veo que estamos mucho peor de lo que pensaba.
Falta añadir: Pero recién llegará al consumidor final dentro de 100 años si seguimos vivos.
Sigo. Otra opción es que el catalizador esté soportado (esto quiere decir que esté fijo en un soporte). En tal caso, tendríamos una pieza sólida recubierta del catalizador, idealmente de alta porosidad, para que la superficie recubierta sea lo mayor posible. Normalmente se usan anillos, esferas, mallas... pero prácticamente pueden tomar cualquier forma.
Bueeeeeno esperemos
Enzima debídamente patentado y puesto a buen recaudo. Mientras sea usado por empresas privadas y no por energéticas estatales seguiremos dependiendo de un intermediario, o sea, de alguien que pone el precio que le da la gana.
Al final vamos a morir todos. http://sn.im/1r6c93
#19 Eres gilipollas?